人类线粒体肽脱甲酰基酶的结构和活性，一种新的癌症靶点。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
李志强，李志强，李志强，李志强
人类线粒体肽脱甲酰基酶的结构和活性，一种新的癌症靶点。
中华分子生物学杂志，2009 4月17日;387(5):1211-28。doi: 10.1016 / j.jmb.2009.02.032。Epub 2009 2月21日。
- PubMed ID
-
19236878 (PubMed视图]
- 摘要
-
肽脱甲酰基酶蛋白(PDFs)参与新合成肽的n端蛋氨酸切除途径。我们发现人类的PDF (HsPDF)可以使其假定的底物从线粒体dna编码的蛋白质中变形。哺乳动物PDF (1.7 a)的第一个结构模型HsPDF显示了一种具有保守拓扑结构的催化残基和折叠的二聚体。然而，HsPDF c端拓扑结构和螺旋环(H2和H3)的存在形成了一个特征的活性位点入口。HsPDF与拟肽抑制剂actinonin (1.7 A)结合的结构确定了底物结合位点。存在已定义的S1'口袋，但不存在S2'或S3'衬底绑定口袋。观察到pdf -肌动蛋白相互作用的守恒。尽管缺乏真正的S2'和S3'结合袋，通过肽结合建模证实，酶动力学表明，甲酰化肽底物的p2 '和P3'位置对翻转有共同的贡献。