的peptidyl-prolyl异构酶Pin1与hSpt5 Cdk9磷酸化。
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破旧的某人,阿尔伯特·翰达岛H,文森特•M Bensaude O
的peptidyl-prolyl异构酶Pin1与hSpt5 Cdk9磷酸化。
J杂志。2001年9月28日,312 (4):675 - 85。
- PubMed ID
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11575923 (在PubMed]
- 文摘
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我们识别和描述几个磷酸化形式hSpt5亚基的DRB sensitivity-inducing因素(DSIF)。175 kda的磷酸化形式hSpt5必将相间海拉细胞的细胞核。这种形式是迅速脱去磷酸在培养细胞暴露于各种药物属于不同的化学家庭。所有这些化合物抑制蛋白激酶Cdk9,体外hSpt5磷酸化和Rpb1 RNA聚合酶II的最大单元。效率促进脱磷酸化的蛋白质纯化Cdk9激酶抑制匹配他们的能力,这表明Cdk9是主要的激酶磷酸化hSpt5 Rpb1体内。我们表明,Cdk9磷酸化CTR1和重组hSpt5 CTR2域。这些域包含许多serine-proline和threonine-proline残留物中发现类似Rpb1的羧基末端域(CTD)。hSpt5点击率数据之间的结构性同源性和Rpb1 CTD进一步突出的存在对蛋白质phosphoepitope单克隆抗体CC-3认可。特别感兴趣的,peptidyl-prolyl异构酶Pin1与Cdk9-phosphorylated hSpt5。Cdk9依赖Rpb1磷酸化和hSpt5紧随其后Pin1互动由此而导致转录的规定,pre-mRNA成熟,这些蛋白质的动力学在间期和有丝分裂。