域关闭,D-lactate脱氢酶的底物特异性和催化乳酸菌发酵剂。保加利亚

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Razeto, Kochhar年代,加热H,爱抚,威尔逊KS Lamzin VS

域关闭,D-lactate脱氢酶的底物特异性和催化乳酸菌发酵剂。保加利亚

J杂志。2002年4月19日,318(1):109 - 19所示。

PubMed ID

12054772 (在PubMed

]

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NAD-dependent乳酸菌发酵剂D-Lactate保加利亚脱氢酶(D-LDHb)催化作用可逆丙酮酸转化为D-Lactate。D-LDHb包裹着NADH的晶体生长和2.2 x射线数据收集。D-LDHb结构解决了通过分子替换使用二聚乳酸菌helveticus D-LDH作为模型和精制的r因子为20.7%。酶的两个子单元显示由于不同的晶体环境强烈不对称。打开两个催化域的角度对核心辅酶绑定域相差16度。亚基是一个“开放”构象典型的脱氢酶酶朊和B亚基是“封闭”。NADH-binding站点在单元只占有30%,而B亚基完全占领,有硫酸盐离子substrate-binding口袋里。丙酮酸分子一直在模仿活性部位及其取向是在协议与现有动力学和结构数据。域关闭,集群的疏水残基包紧在模仿的甲基丙酮酸分子。至少有三个残留物从这个集群治理底物特异性。 Substrate binding itself contributes to the stabilisation of domain closure and activation of the enzyme. In pyruvate reduction, D-LDH can adapt another protonated residue, a lysine residue, to accomplish the role of the acid catalyst His296. Required lowering of the lysine pK(a) value is explained on the basis of the H296K mutant structure.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
NADH	L-lactate脱氢酶B链	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节