配体结合的影响的蛋白水解模式methylmalonate semialdehyde脱氢酶。

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Kedishvili NY,波波夫公里,哈里斯RA

配体结合的影响的蛋白水解模式methylmalonate semialdehyde脱氢酶。

拱生物化学Biophys。1991年10月,290 (1):21 - 6。

PubMed ID

1898092 (在PubMed

]

文摘

本机鼠肝脏methylmalonate semialdehyde脱氢酶被lysylendopeptidase proteolyzed C,胰凝乳蛋白酶,胰蛋白酶,生成不同裂解片段的分子质量:50岁,8,55岁,44岁,39岁,53岁,45岁和40 kDa。蛋白水解乳沟地图MMSDH构造基于测序数据和外观和降解率的比较不同的蛋白质片段通过sds - page如图所示。NAD +是高度有效的抵抗了蛋白质水解氨基和完整的c端部分酶。NADH没有有效保护完整的酶;然而,它稳定蛋白水解片段预示进一步退化。这表明NAD(+)绑定域名不是被劈理的氨基端MMSDH的一部分。辅酶a没有对蛋白水解的影响解理MMSDH模式。然而,辅酶a酯的保护作用降低NAD +订单的乙酰辅酶a大于propionyl-CoA大于butyryl-CoA的有效性。对硝基苯乙酸酯,酯酶活性的酶底物,部分预防保护作用对蛋白质水解的NAD +。这些结果表明S-acylation酶可以防止一个稳定构象变化诱导MMSDH NAD +绑定。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
NADH	Methylmalonate-semialdehyde脱氢酶(酰化),线粒体	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节