特定场地S-glutathiolation线粒体NADH泛醌还原酶。

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陈CL,张L,陈叶,CA, Green-Church KB, Zweier杰,陈年

特定场地S-glutathiolation线粒体NADH泛醌还原酶。

生物化学。2007年5月15日,46 (19):5754 - 65。Epub 2007 4月20。

PubMed ID

17444656 (在PubMed

]

文摘

线粒体活性氧的生成作为氧化还原信号触发细胞事件,如细胞凋亡、增殖、衰老。生产过剩的过氧化物(O2 * -)和O2 *——派生氧化剂的氧化还原状态变化线粒体谷胱甘肽池。一个电子传递蛋白、线粒体复杂的我,是主要的活性蛋白质硫醇/监管。一个重要的蛋白质硫醇氧化应激的反应是可逆形式通过S-glutathiolation蛋白质混合二硫化。我接触复杂的氧化谷胱甘肽,GSSG,导致特定S-glutathiolation 51 kDa和75 kDa的子单元(啤酒et al .(2004)生物。279年化学,47939 - 47951)。这里,调查S-glutathiolation复杂我的分子机制,我们准备了孤立的牛复杂我nonreducing条件下,采用质谱和电子顺磁共振自旋捕捉技术进行分析。LC / MS / MS分析51 kDa的胰蛋白酶的消化和75 kDa多肽从glutathiolated复杂我(GS-NQR)透露,两个特定的半胱氨酸(C206和C187) 51 kDa单元和一个特定的半胱氨酸(C367) 75 kDa的亚基参与氧化还原与GS修改绑定。电子转移活动(ETA)催化NADH氧化的GS-NQR Q1显著增强。然而,O2 *代活动(SGA)由GS-NQR遭受了轻微的损失以EPR自旋捕获,暗示的保护性作用S-glutathiolation完整复杂的我接触的NADH脱氢酶(NDH)、黄素复形复杂的我,GSSG导致特定S-glutathiolation 51 kDa亚基。 Both ETA and SGA of S-glutathiolated NDH (GS-NDH) decreased in parallel as the dosage of GSSG increased. LC/MS/MS analysis of a tryptic digest of the 51 kDa subunit from GS-NDH revealed that C206, C187, and C425 were glutathiolated. C425 of the 51 kDa subunit is a ligand residue of the 4Fe-4S N3 center, suggesting that destruction of 4Fe-4S is the major mechanism involved in the inhibition of NDH. The result also implies that S-glutathiolation of the 75 kDa subunit may play a role in protecting the 4Fe-4S cluster of the 51 kDa subunit from redox modification when complex I is exposed to redox change in the GSH pool.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
NADH	NADH脱氢酶(辅酶q) 1α复形单元5	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节