角色的守恒的224年和228年274年精氨酸和组氨酸残基NuoCD单元的复杂我从大肠杆菌。

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Belevich G,欧元L, Wikstrom M, Verkhovskaya M

角色的守恒的224年和228年274年精氨酸和组氨酸残基NuoCD单元的复杂我从大肠杆菌。

生物化学,2007年1月16日,46(2):526 - 33所示。

PubMed ID

17209562 (在PubMed

]

文摘

224年和228年274守恒的精氨酸和组氨酸残基的亚基NuoCD复杂我从大肠杆菌代替丙氨酸。野生型和突变NuoCD亚基表达质粒在大肠杆菌菌株轴承NuoCD删除。复杂的我完全表达H224A H228A突变体,而R274A突变产生了大约50%的表情。泛醌还原酶活动的复杂我研究了膜纯化酶和50%和30%的野生型活动H224A H228A突变体,分别。R274A的活性低于5%的野生型膜净化复杂。但20% Rolliniastatin抑制醌还原酶突变体的活动与亲和力与野生型相似,表明quinone-binding站点没有明显改变的突变。Ubiquinone-dependent过氧化物生产复杂我类似于野生型R274A突变但H224A稍高和H228A突变体。纯化的EPR谱复杂我H224A和H228A从野生型突变体没有差别。相比之下,N2集群的信号,另一个fast-relaxing [4 fe-4s]集群,初步分配N6b,大大减少在NADH-reduced R274A突变与亚硫酸氢酶但又进一步降低。这些发现表明N2的氧化还原电位和N6b中心转移到更负的R274A突变。净化复杂我被重组成脂质体,对NADH和跨膜电势产生除了在所有三个突变体酶,这表明没有一个变异直接影响服用ppi机械。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
NADH	NADH脱氢酶(辅酶q) 1α复形单元5	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节