人类α的结构确定和细化类谷胱甘肽转移酶a_11,和比较μ和π类酶。

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犯罪,Kleywegt GJ,考恩SW Reinemer P, Dirr HW, Huber R, Gilliland GL,阿姆斯特朗RN,霁X,董事会PG, et al。

人类α的结构确定和细化类谷胱甘肽转移酶a_11,和比较μ和π类酶。

J杂志。1993年7月5日,232 (1):192 - 212。doi: 10.1006 / jmbi.1993.1376。

PubMed ID

8331657 (在PubMed

]

文摘

人类α类谷胱甘肽转移酶的晶体结构a_11已经确定和细化2.6的一项决议。有两个副本的二聚的酶在不对称单位。每个单体都是由两个领域。S-benzyl-glutathione绑定抑制剂,主要是与这些领域之一,通过氢键和salt-links网络。特别是,抑制剂的硫原子的羟基形成氢键Tyr9 Arg15和胍基组。抑制剂的苄集团完全埋在疏水口袋里。显示了整体结构相似的μ和π类酶特别是glutathione-binding域”。主要区别在于扩展C末端α类的酶形成一个额外的α螺旋,一块入口活性部位和底物结合位点的组成部分。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物酶

药物	酶	类	生物	药理作用	行动
S-benzylglutathione	谷胱甘肽S-transferase A1	蛋白质	人类	未知的	配位体	细节

多肽

的名字	UniProt ID
谷胱甘肽S-transferase A1	P08263	细节