1.3 a分辨率结构人类谷胱甘肽S-transferase S-hexyl谷胱甘肽结合揭示可能的扩展连接蛋白结合位点。
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伊瓦拉勒阮富仲我,Stenkamp再保险,C,阿特金斯WM,广告商等
1.3 a分辨率结构人类谷胱甘肽S-transferase S-hexyl谷胱甘肽结合揭示可能的扩展连接蛋白结合位点。
蛋白质。2002年9月1日,48(4):618 - 27所示。
- PubMed ID
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12211029 (在PubMed]
- 文摘
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胞质谷胱甘肽S-transferases(消费税)发挥重要作用在异型生物质绑定和新陈代谢,以及氧化应激的调制。在这里,高分辨率x射线晶体结构的人类GSTA1-1 homodimeric apo形式和在复杂S-hexyl谷胱甘肽(两个数据集)报告为1.8,1.5和1.3分别。在这个级别的分辨率,不同的烷基链的构象S-hexyl谷胱甘肽是观察,反映了疏水性底物结合位点的特异性的性质(H-site)。命令的水,其中包括75离散溶剂分子,遍历开放subunit-subunit接口和连接每个单元中的谷胱甘肽结合位点。在最高分辨率结构,三甘油半个躺在这个网络和直接连接的谷胱甘肽分子的氨基末端。搜索必威国际app配体结合位点的分子对接程序操作环境确定了订购水网络结合位点,排列与疏水残基主要,建议延长nonsubstrate配体配位结合面,所谓的配体蛋白。最后,详细比较结构的报道在以前公布的x射线结构揭示了可能的反应坐标ligand-dependent构象活性部位和糖基的变化。