三级相互作用稳定c端地区人类的谷胱甘肽转移酶a_11:晶体和量热研究。
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Kuhnert直流,赛义德Y, Mosebi年代,赛义德M, Sewell T, Dirr HW
三级相互作用稳定c端地区人类的谷胱甘肽转移酶a_11:晶体和量热研究。
J杂志。2005年6月17日,349 (4):825 - 38。
- PubMed ID
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15893769 (在PubMed]
- 文摘
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c端地区类α谷胱甘肽转移酶a_11 (GSTA1-1),形成一个两性α螺旋(螺旋9),是导致催化和non-substrate配体结合酶的功能。该地区提出了朊蛋白的无序,在配体结合在活性部位,成为结构化和本地化。因为Ile219扮演一个关键的角色在该地区的稳定和本地化,三级互动的角色由Ile219决定c端地区的构象和动力学进行了研究。配体结合微量热和x射线结构数据得到描述配体结合在活性部位和相关的c端地区的本地化。的晶体结构I219A hGSTA1-1。S-hexylglutathione复杂,一个链的c端地区移动,而不是观察(未解决的电子密度),而相应的地区其他链是局部的和结构化的水晶填料的相互作用的结果。两链在溶液中,变异c端地区复杂的移动和异于寻常导致水分,减少疏水活性部位,减少蛋白质的亲和S-hexylglutathione。完成脱水活性部位的重要维持谷胱甘肽的高活性硫醇盐形式,需要绑定的配体和随后的c端地区的本地化。热力学数据表明,移动c端地区apo hGSTA1-1结构化和不接受ligand-induced折叠。靠近地表的野生型蛋白是由观察到的热容变化之间的合作表示复杂的形成和表面积的类型和数量,就埋在ligand-protein界面当朊蛋白c端地区承担相同的局部结构中观察到的野生型复杂。