结构分析的谷胱甘肽转移酶a_11与有毒alkenals突变为催化效率高。
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Balogh LM, Le阮富仲我Kripps KA,海员K, Stenkamp再保险公司Mannervik B,阿特金斯WM
结构分析的谷胱甘肽转移酶a_11与有毒alkenals突变为催化效率高。
生物化学。2009年8月18日,48 (32):7698 - 704。doi: 10.1021 / bi900895b。
- PubMed ID
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19618965 (在PubMed]
- 文摘
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特异性的谷胱甘肽转移酶(GST) a_11大大改变喜欢alkenal基质在GIMFhelix变异设计模仿第一方面利用GSTA4-4的交互。这个设计作为模型来改善我们的理解的结构性因素,导致不同的特异性α类的消费税。我们在此报告第一GIMFhelix的晶体结构,在复杂的谷胱甘肽和apo形式在1.98和2.38的决议。与preorganized疏水结合口袋容纳alkenals GSTA4-4, GSTA1-1包括动态alpha9螺旋经历ligand-dependent定位完成活性部位。GIMFhelix结构的比较与之前报道的结构表现出惊人的相似GSTA4-4活性部位获得在一个基本上GSTA1-1脚手架和揭示alpha9螺旋假设相似的活性部位局部结构无论GSTA4-4入住率的方式类似。然而,我们不能完全解释所有的结构元素重要GSTA4-4在突变体的活性部位。Phe10 Tyr212-Phe10-Phe220网络的贡献使完整的c端关闭和表明存在的上下文中Phe10 GSTA4-4-like活跃网站最终可能阻碍Phe220,一个关键的c端残渣,从有效地导致了活性部位。总的来说,这些结果说明剩下的大概结构差异反映在之前报道的催化效率GIMFhelix GSTA4-4和强调F10P突变作为必要完全实现这种转换的非常具体的销售税从更滥交GSTA1-1酶。