拓扑保守异亮氨酸在谷胱甘肽转移酶结构、稳定性和功能中的作用。

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Achilonu I, Gildenhuys S, Fisher L, Burke J, Fanucchi S, Sewell BT, Fernandes M, Dirr HW

拓扑保守异亮氨酸在谷胱甘肽转移酶结构、稳定性和功能中的作用。

晶体学报。2010年7月1日;66(Pt 7):776-80。doi: 10.1107 / S1744309110019135。Epub 2010 6月23日。

PubMed ID

20606271 (PubMed视图

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摘要

谷胱甘肽转移酶(GST)家族成员共有的共同折叠在螺旋3的n端有一个拓扑保守的异亮氨酸残基，参与了螺旋3对结构域1中的两条β链的包装。用丙氨酸或缬氨酸替代人GSTA1-1中的Ile71残基，研究异亮氨酸残基在GST结构、功能和稳定性中的作用。I71A和I71V突变体的x射线结构分别在1.75和2.51 A分辨率下显示，与野生型相比，突变不改变蛋白质的整体结构。使用圆二色和色氨酸荧光的尿素诱导平衡展开研究表明，Ile71突变为丙氨酸或缬氨酸降低了蛋白质的稳定性。用1-氯-2,4-二硝基苯进行的功能测定表明，该突变相对于野生型没有显著改变该蛋白的功能。总的来说，这些结果表明，拓扑保守的Ile71保持了蛋白质的结构稳定性，但在催化和底物结合中没有发挥重要作用。

引用本文的药物库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
S-Hexylglutathione	谷胱甘肽s转移酶A1	蛋白质	人类	未知的	配位体	细节

药物酶

药物	酶	种类	生物	药理作用	行动
S-Hexylglutathione	谷胱甘肽s转移酶A1	蛋白质	人类	未知的	配位体	细节

多肽

名字	UniProt ID
谷胱甘肽s转移酶A1	P08263	细节