的主要结构和性能thioltransferase人类红细胞(glutaredoxin)。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Papov VV, Gravina SA Mieyal JJ, Biemann K
的主要结构和性能thioltransferase人类红细胞(glutaredoxin)。
蛋白质科学。1994年3月,3 (3):428 - 34。
- PubMed ID
-
8019414 (在PubMed]
- 文摘
-
Thioltransferase (glutaredoxin)纯化从人类红细胞基本上如前所述(Mieyal JJ et al ., 1991 a,生化30:6088 - 6097)。的主要序列HPLC-pure酶是由串联质谱分析,发现代表105个氨基酸蛋白质分子量11688哒。这种酶是常见的物理化学和催化性质的蛋白质称为glutaredoxins硫醇的家庭包括:二硫氧化还原酶,还包括硫氧还蛋白和蛋白二硫化物异构酶。虽然这人类红细胞glutaredoxin (hRBC Grx) 3其他哺乳动物Grx蛋白高度同源的序列是已知的(小牛胸腺,兔骨髓,和猪的肝脏),有显著差异。最明显的一个额外的半胱氨酸残基(Cys-7)发生人类酶分子的n端附近的其他蛋白质的丝氨酸残基的地方。此外,残留51 hRBC Grx显示Asp和Asn。这个结果是一致的等电点聚焦分析,揭示了两个不同的乐队氧化或减少形式的蛋白质。因为从血液酶制备结合的个人捐赠者,目前尚不清楚这是否Asp / Asn模棱两可代表inter-individual变异,基因重复,或净化脱酰氨基作用工件。