硫氧还蛋白的氧化还原电位的关系从黑腹果蝇和硫氧还蛋白还原酶酶机制:减少硫氧还蛋白的还原剂谷胱甘肽在果蝇。

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程Z, Arscott LD、Ballou DP、威廉姆斯CH Jr .

硫氧还蛋白的氧化还原电位的关系从黑腹果蝇和硫氧还蛋白还原酶酶机制:减少硫氧还蛋白的还原剂谷胱甘肽在果蝇。

生物化学。2007年7月3日,46 (26):7875 - 85。Epub 2007年6月6日。

PubMed ID

17550271 (在PubMed

]

文摘

从果蝇(DmTrxR)硫氧还蛋白还原酶催化减少等价物NADPH和硫氧还蛋白之间的可逆的转移(硫氧还蛋白),一个小的蛋白质参与各种生物氧化还原过程。催化涉及三个关键酶的氧化还原状态的氧化形式DmTrxR (Eox) 2-electron-reduced形式(EH2), 4-electron-reduced形式(EH4)。在目前的工作,宏观的氧化还原电位Eox / EH2和EH2 / EH4夫妇决定为Em -272 + / - 5 mV (Eox / EH2)和-298 + / - 11 mV Em (EH2 / EH4)的基础上,氧化还原平衡DmTrxR和NADH之间。Em的值(EH2 / EH4)获得的稳态动力学TrxR-catalyzed反应NADPH - d .腹Trx-2 (DmTrx-2)是相当一致的,根据氧化还原平衡。硫氧还蛋白的氧化还原电位- (S) 2 /硫氧还蛋白- 2 (SH)夫妇从d .腹Trx-2 (DmTrx-2)计算是-275.4 + / - 0.3 mV通过使用能斯特方程和反应的平衡包括Keq辅酶ii / NADPH和硫氧还蛋白- (S) 2 /硫氧还蛋白- (SH) 2。Keq的准确测定,制定了一种改进的方案,以减少错误,可以使用起始浓度引入的远离平衡的TrxR-catalyzed NADPH和硫氧还蛋白之间的反应。这种改进的方法给出了Em -284.2 + / - 1.0 mV的大肠杆菌硫氧还蛋白和-271.9 + / - 0.4 mV恶性疟原虫硫氧还蛋白,以及同意发表值(分别为-283或-285 mV和-270 mV)。的氧化还原电位决定在此提供进一步的提出了催化机理的直接证据DmTrxR,和新的材料的重要作用在自行车GSSG DmTrx系统/谷胱甘肽和维持细胞内氧化还原内稳态在d .腹谷胱甘肽还原酶是缺席。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
NADH	谷胱甘肽还原酶、线粒体	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节