蛋白质磷酸酶methylesterase (PME-1)的小说之一蛋白质稳定关联两个活性突变体的蛋白磷酸酶2 A。
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Ogris E, Du X,纳尔逊KC,麦埃克,于XX,莱恩WS,帕拉斯
蛋白质磷酸酶methylesterase (PME-1)的小说之一蛋白质稳定关联两个活性突变体的蛋白磷酸酶2 A。
J生物化学杂志。1999年5月14日,274 (20):14382 - 91。
- PubMed ID
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10318862 (在PubMed]
- 文摘
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Carboxymethylation蛋白是真核细胞中高度保守的监管手段。蛋白磷酸酶2 (PP2A)催化(C)亚基是可逆由特定的甲基转移酶和甲基化的羧基末端methylesterase酶已被净化,但不是克隆。Carboxymethylation影响PP2A活性和细胞周期变化。在这里,我们报告,替换的谷氨酰胺两种假定的活性部位PP2A C单元导致失活的组氨酸PP2A和PP2A和几个细胞之间形成稳定的复合物的蛋白质。这些细胞蛋白之一,本名叫蛋白质磷酸酶methylesterase-1 (PME-1),纯化和microsequenced及其cDNA克隆。PME-1守恒从酵母到人类和包含一个主题中脂酶具有催化triad-activated丝氨酸作为他们的活性部位的亲核试剂。细菌表达PME-1脱甲基PP2A C亚基在体外,冈田酸,已知的抑制剂PP2A methylesterase,抑制这个反应。据我们所知,PME-1代表第一个哺乳动物蛋白质methylesterase克隆。了多方面的证据表明,虽然似乎是C亚基羧基末端氨基酸的作用PME-1绑定,氨基酸以外的极端的羧基末端C单元中也扮演着重要的角色在PME-1绑定催化地不活跃的突变。