从芽孢杆菌的分子表征cycloinulooligosaccharide fructanotransferase macerans。
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金重,崔YJ
从芽孢杆菌的分子表征cycloinulooligosaccharide fructanotransferase macerans。
:环绕Microbiol。2001年2月,67 (2):995 - 1000。
- PubMed ID
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11157277 (在PubMed]
- 文摘
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Cycloinulooligosaccharide fructanotransferase (CFTase)将菊粉转化为cyclooligosaccharidesβ-(2 - - > 1)联系D-fructofuranose通过催化分子内transfructosylation反应。从芽孢杆菌CFTase基因克隆和表征macerans CFC1。CFTase基因编码1333个氨基酸的多肽的计算,149563年。免疫印迹和zymography分析表明CFTase分子质量150 kDa (CFT150)处理(Ser389和Phe390残渣)之间形成一个107 kDa蛋白质(CFT107) b macerans CFC1细胞。加工CFT107相似的质量从b前面纯化CFTase macerans CFC1。CFT107酶是由b macerans CFC1但没有发现重组大肠杆菌细胞,表明处理事件发生在一个寄主专一性的方式。两个CFTases (CFT150和CFT107)表现出相同的酶学性质,如pH值和温度对酶活性的影响,分子间transfructosylation能力,水解的能力产生的cycloinulooligosaccharides环合反应。然而,热稳定性CFT107略高于CFT150。最显著的区别这两种酶在他们的Km值;CFT150的值(1.56毫米)是三倍低于CFT107(4.76毫米)。 Thus, the specificity constant (kcat/Km) of CFT150 was about fourfold higher than that of CFT107. These results indicated that the N-terminal 358-residue region of CFT150 played a role in increasing the enzyme's binding affinity to the inulin substrate.