组蛋白脱乙酰酶1促进磷酸化酶活性和复杂的形成。
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Pflum可通JK,施赖伯SL WS巷
组蛋白脱乙酰酶1促进磷酸化酶活性和复杂的形成。
生物化学杂志。2001年12月14日,276 (50):47733 - 41。Epub 2001年10月15日。
- PubMed ID
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11602581 (在PubMed]
- 文摘
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可访问性的基因组dna结合转录因子是由蛋白质在nucleosomal控制伴赖氨酸残基的乙酰化组蛋白。具体来说,组蛋白脱乙酰酶(HDAC)脱去乙酰基组蛋白蛋白质抑制转录。到目前为止,唯一已知HDAC1功能的调节机制是通过与蛋白质有关。尽管蛋白质相互作用和HDAC1函数的控制招聘是有先例的,我们非常有兴趣去探究HDAC1监管翻译修饰。人类HDAC1蛋白质被离子阱质谱分析,和两个磷酸化丝氨酸残基,爵士(421)和(423)爵士,明确标识。损失的磷酸化丝氨酸(421)和Ser(423)由于突变为丙氨酸或中断的酪蛋白激酶2共识序列指导磷酸化酶活性和减少复杂HDAC1的形成。删除的高度紧张的羧基末端区HDAC1也减少了其脱乙酰酶活性和蛋白质关联,揭示其在维持HDAC1功能的要求。我们的结果加强蛋白质协会的重要性调制HDAC1功能和提供的第一步描述转录后修饰的作用在调节体内HDAC活动。