结构和功能特性的细胞周期相关HDAC1/2复杂的揭示了结构复杂的装配和核小体定位的基础。
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伊藤T, Fairall L, Muskett弗兰克-威廉姆斯,米兰CP,沃森PJ, Arnaudo N,萨利赫,米勒德CJ, El-Mezgueldi M,马蒂诺F,施瓦贝JW
结构和功能特性的细胞周期相关HDAC1/2复杂的揭示了结构复杂的装配和核小体定位的基础。
核酸研究》2015年2月27日,43 (4):2033 - 44。doi: 10.1093 / nar / gkv068。Epub 2015年2月4。
- PubMed ID
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25653165 (在PubMed]
- 文摘
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近年来蛋白质组学的研究还发现了一个新组蛋白脱乙酰酶复杂,调节有丝分裂过程中,与细胞周期蛋白a这个复杂是守恒的从线虫到人类和含有组蛋白去乙酰酶抑制剂1和2,在美的辅阻遏物蛋白质和一种叫做DNTTIP1的蛋白质的功能是迄今为止知之甚少。在这里,我们报告的结构从DNTTIP1两个领域。伴地区形成一个紧密的二聚作用域与小说结构褶皱与协调组装HDAC1:美的复杂。DNTTIP1 carboxy-terminal域的滑雪/ SNO / DAC结构相关领域,尽管缺乏明显的序列同源性。我们表明,该领域在DNTTIP1调和与DNA和核小体。因此,DNTTIP1充当二聚的染色质HDAC1绑定模块:美的辅阻遏物复杂。