泛素样修饰剂FAT10与HDAC6相互作用，并在蛋白酶体抑制下定位于聚集体。
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李国强，李国强，李国强
泛素样修饰剂FAT10与HDAC6相互作用，并在蛋白酶体抑制下定位于聚集体。
中国生物医学工程学报(英文版);2008年12月30日;doi: 10.1242 / jcs.035006。Epub 2008 11月25日。
- PubMed ID
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19033385 (PubMed视图］
- 摘要
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在错误折叠蛋白胁迫下，细胞质蛋白组蛋白去乙酰化酶6 (HDAC6)作为动力蛋白马达和多泛素之间的连接器，介导多泛素化货物到聚合体的运输。在这里，我们确定了HDAC6的一个新的结合伙伴，泛素样修饰剂FAT10(也称为UBD)，它是细胞因子诱导的-类似于泛素-作为蛋白酶体降解的信号。在体内，两种蛋白仅在蛋白酶体受损的条件下相互作用。HDAC6与FAT10的结合是由两个独立的结构域介导的:HDAC6的c端泛素结合锌指结构域(BUZ结构域)及其第一催化结构域，尽管这种相互作用不需要HDAC6的催化活性。内源性和异位表达的FAT10以及模型以微管依赖的方式将定位于聚集体的FAT10- gfp偶联。此外，在hdac6缺陷成纤维细胞中，含有fat10和含有泛素的聚合体的大小和数量都减少了。我们得出的结论是，如果FAT10未能使其靶蛋白发生蛋白酶体降解，则采取另一种途径来确保其隔离，并可能通过与HDAC6结合将其转运到聚合体中来去除。