晶体分析CaaX prenyltransferases包裹着底物蛋白质底物选择性定义规则。
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里德TS,特里KL、凯西PJ Beese LS
晶体分析CaaX prenyltransferases包裹着底物蛋白质底物选择性定义规则。
J杂志。2004年10月15日,343(2):417 - 33所示。
- PubMed ID
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15451670 (在PubMed]
- 文摘
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转录后修饰是必要的适当的函数的许多蛋白质在细胞中。附件的类异戊二烯脂质(这一过程称为prenylation)蛋白质治疗(简称ftis)或geranylgeranyltransferase I型(GGTase-I)是至关重要的许多信号转导蛋白的作用参与发展,分化和肿瘤形成。,简称ftis GGTase-I(也称为CaaX prenyltransferases)识别蛋白质基质与c端四肽识别主题叫做Ca1a2X盒子。这些酶具有不同的但是重叠蛋白质底物特异性,主要取决于序列的身份Ca1a2X主题。来确定的身份Ca1a2X主题残留和序列上游的主题影响衬底绑定,我们解决了晶体结构的简称ftis GGTase-I复杂化共有八个同源和交叉反应的底物肽,包括那些来自癌基因蛋白的C末端K-Ras4B, h和TC21。这些结构表明,肽基板采用常见的绑定模式,简称ftis GGTase-I活性部位。的意外,而X残渣Ca1a2X主题结合在同一位置GGTase-I基质,简称ftis基质的X残渣可以绑定两个不同的网站之一。在一起,这些结构轮廓的一系列规则,这些规则控制底物肽选择性;这些规则被用来分类已知蛋白质基质CaaX prenyltransferases并生成假设人类基因组中基质的列表。