nf -κB2 p100前体的处理机制:识别的具体polyubiquitin chain-anchoring赖氨酸残留物和分析NEDD8-modification在自洽场的作用(beta-TrCP)泛素连接酶。
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Amir再保险Haecker H,卡琳M, Ciechanover
nf -κB2 p100前体的处理机制:识别的具体polyubiquitin chain-anchoring赖氨酸残留物和分析NEDD8-modification在自洽场的作用(beta-TrCP)泛素连接酶。
致癌基因。2004年4月1;23 (14):2540 - 7。
- PubMed ID
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14676825 (在PubMed]
- 文摘
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处理的nf -κB2前体p100成熟p52亚基被通过一个独特的途径。nf -κB-inducing激酶(尼克)诱发我ακB激酶(IKKα)介导的磷酸化的丝氨酸残基的c端域p100,导致招聘的自洽场(beta-TrCP)泛素连接酶。K855我们确定一个赖氨酸残基,作为所需的ubiquitin-anchoring残渣signal-induced岁入的处理。在重组系统包含净化组件,p100-K855R不能ubiquitinated。粗提物和细胞,只有残余,signal-independent泛素化和处理被保留。重要的是,K855位于一个网站同源K22,作为泛素化在我ακB。这表明一个常见的两个分子识别机制。相比之下,施敏原著,p100同系物,缺乏类似的赖氨酸残基。我们还表明,自洽场的NEDD8途径至关重要(beta-TrCP)活动。在重组系统中,高效的p100要求所有三个组件的泛素化途径- E1, UBC12 E2和NEDD8。 Experiments in reconstituted systems and in cells demonstrated that SCF(beta-TrCP), which contains a mutant Cul-1 that cannot be NEDDylated, cannot stimulate ubiquitination and processing. Similarly, dominant negative UBC12 inhibits, in a reversible manner, both ubiquitination and processing of p100.