结构的人类NF-kappaB p52 homodimer-DNA复杂的2.1一项决议。
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引用
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克莱默P,拉尔森CJ,沃丁GL,穆勒连续波
结构的人类NF-kappaB p52 homodimer-DNA复杂的2.1一项决议。
EMBO j . 1997年12月1;16 (23):7078 - 90。
- PubMed ID
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9384586 (在PubMed]
- 文摘
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晶体结构的人类NF-kappaB p52在其特定的复杂与自然kappaB DNA结合位点MHC 2 2.1决议已经解决了。而整体结构类似于NF-kappaB p50-DNA复杂,明显的差异是在插入区域的观察。这个序列段不同长度不同Rel蛋白质。与NF-kappaB p50相比,紧凑型α螺旋插入区域元素是旋转远离n端结构域的核心,开放主要是极地裂。插入地区提出了潜在的其他蛋白质相互作用表面。结构的高分辨率显示许多水分子protein-DNA调解交互的接口。额外的复杂性在Rel protein-DNA互动来自一个扩展界面水腔连接残留的边缘二聚体界面中央DNA碱基。观察到的水网络可能计算结合特异性差异NF-kappaB p52和NF-kappaB p50为。