一个ditryptophan交联负责人类超氧化物歧化酶的共价二聚1在其bicarbonate-dependent过氧化物酶活性。
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一个ditryptophan交联负责人类超氧化物歧化酶的共价二聚1在其bicarbonate-dependent过氧化物酶活性。
自由·拉迪奇生物医学杂志。2010年9月15日,49 (6):1046 - 53。doi: 10.1016 / j.freeradbiomed.2010.06.018。Epub 2010年6月30日。
- PubMed ID
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20600836 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质与其它分子间二硫键,使交联氧化引起的修改不能逆转,可能更多的有毒的细胞,因为他们可能会积累和诱导蛋白质聚合。然而,大多数这些不可逆的蛋白质特征交叉连接仍然不佳。例如,人类抗氧化剂酶超氧化物歧化酶1 (hSod1)据报道,接受non-disulfide共价二聚作用,进一步齐聚在bicarbonate-dependent过氧化物酶活性。二聚作用被证明是依赖于单一的氧化,solvent-exposed Trp hSod1(32)残留,但共价二聚体并不是孤立也不是其结构确定。在这部作品中,hSod1共价二聚体是孤立的,用胰蛋白酶消化H (2) O和H (2) O(18),并分析了紫外可见光谱和质谱(MS)。结果表明,共价交联二聚体由两个hSod1单元ditryptophan,其中包含各自的债券之间C3和N1 Trp(32)残留。我们进一步证明交联劈开一般MS / MS条件下导致显然未修改的Trp(32),部分阻碍了蛋白质水解,并提供一个机制来解释hSod1共价的三、四聚体的形成。这描述的共价hSod1氧化修饰的蛋白质二聚体识别小说Trp残留,为研究其体内发生提供了线索。