解决方案的结构降低了单体的Q133M2铜、锌超氧化物歧化酶(SOD)。为什么SOD酶二聚的吗?。
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Banci L, Benedetto M,贝尔蒂尼我Del Conte R, Piccioli M, Viezzoli女士
解决方案的结构降低了单体的Q133M2铜、锌超氧化物歧化酶(SOD)。为什么SOD酶二聚的吗?。
生物化学。1998年8月25日,37 (34):11780 - 91。
- PubMed ID
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9718300 (在PubMed]
- 文摘
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铜、锌超氧化物歧化酶是一种二聚的酶,它已被证明,没有二聚体的两个单元之间的协同操作。两个疏水残基的替换,板式换热器50 g 51岁,有两个Glu在接口地区破坏了蛋白质的四级结构,从而产生溶性单体的形式。然而,这种单体的形式被发现有一个活动低于本地二聚的物种(10%)。回答的基本问题的角色四级结构超氧化物歧化酶在催化过程中,我们已经确定的解决方案结构减少单体的突变体通过核磁共振光谱学。对酶机制的另一个基本问题是协调降低铜、活性中心。三维解决方案这153 -残留单体的结构形式的SOD (kDa 16日)已决定使用距离和二面角约束来自13 c、15 n triple-resonance NMR实验。36的解决方案结构是由一个家庭结构、骨干rmsd为0.81 + / - 0.13 /残留3 - 150和0.56 + / - 0.08 a /残留3-49和70 - 150。这种结构与可用的x射线结构相比减少了杆以及人类和牛同功酶的氧化形式。结构包含了古典希腊关键beta-barrel eight-stranded。一般来说,骨干和金属网站由monomerization影响不大,除非在该地区参与subunit-subunit接口的二聚的蛋白质,存在一个很大的障碍。 Significative changes are observed in the conformation of the electrostatic loop, which forms one side of the active site channel and which is fundamental in determining the optimal electrostatic potential for driving the superoxide anions to the copper site which is the rate-limiting step of the enymatic reaction under nonsaturating conditions. In the present monomer, its conformation is less favorable for the diffusion of the substrate to the reaction site. The structure of the copper center is well-defined; copper(I) is coordinated to three histidines, at variance with copper(II) which is bound to four histidines. The hydrogen atom which binds the histidine nitrogen detached from copper(I) is structurally identified.