解决方案结构的铜、锌超氧化物歧化酶:蛋白质折叠的金属离子的作用。
文章的细节
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引用
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Banci L,贝尔蒂尼我Cramaro F Del Conte R, Viezzoli女士
解决方案结构的铜、锌超氧化物歧化酶:蛋白质折叠的金属离子的作用。
生物化学。2003年8月19日,42 (32):9543 - 53。
- PubMed ID
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12911296 (在PubMed]
- 文摘
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的解决方案结构demetalated铜、锌超氧化物歧化酶获得的单体的Glu133Gln / Phe50Glu Gly51Glu通过核磁共振光谱变异。demetalated蛋白仍有一个定义明确的三级结构;然而,有两个beta-strands包含两个铜配体(His46 His48, beta4)和一个锌配位体(Asp83 beta5)缩短,这些链和链表由beta7和试用版远离另一股beta-barrel形成一个开放的蛤蜊holoprotein对一个封闭的构象。此外,第四循环包含三个锌配体(His63、His71 His80)和第七循环导致的定义活动腔通道严重失调,和经验丰富的移动,因为它的结果彻底放松(15)N测量。这些结构和移动数据,如果与copper-depleted蛋白质和holoprotein相比,指出每个蛋白质折叠的金属离子的作用,导致最后holoprotein的三级结构,并提供提示金属交付机制的陪伴。