大肠杆菌青霉素结合蛋白3的结构与功能。
文章的细节
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引用
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Nguyen-Disteche M, Fraipont C, Buddelmeijer N, Nanninga N
大肠杆菌青霉素结合蛋白3的结构与功能。
细胞生命科学,1998,4(4):309-16。
- PubMed ID
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9614966 (PubMed视图]
- 摘要
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大肠杆菌青霉素结合蛋白PBP3是细胞分离的关键元素。据推测,在生物合成中隔肽聚糖的过程中,它催化了转运反应,但在体外,它的酶活性仅被证明与天然肽底物的硫酯类似物。以脂质II为底物,无转糖基酶活性。该三部分蛋白由一个n端含膜锚的模块构成,该模块对细胞分离至关重要,一个功能未知的非青霉素结合(n-PB)模块和一个c端青霉素结合(PB)模块显示青霉素丝氨酸转移酶的所有特征基序。n-PB模块是PB模块折叠和稳定所必需的,可以为其他细胞分裂蛋白提供识别位点。鼻中隔形成的起始不依赖于pbp3,而是依赖于FtsZ环的外观,因此对青霉素不敏感。简要讨论了细胞周期中PBP3活性的控制。