在大肠杆菌中，完整的膜FtsW蛋白和肽聚糖合成酶PBP3形成一个亚复合体。
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Fraipont C, Alexeeva S, Wolf B, van der Ploeg R, Schloesser M, den Blaauwen T, Nguyen-Disteche M
在大肠杆菌中，完整的膜FtsW蛋白和肽聚糖合成酶PBP3形成一个亚复合体。
微生物学。2011年1月;157(Pt 1):251-9。doi: 10.1099 / mic.0.040071-0。Epub 2010 9月16日。
- PubMed ID
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20847002 (PubMed视图］
- 摘要
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在杆状细菌的细胞周期中，可以区分两个形态发生过程:细胞圆柱形部分的长度增长和形成两个新细胞极的细胞分裂。在细胞分裂过程中负责分离的形态发生蛋白复合体(分裂体)包括A类和B类青霉素结合蛋白(PBPs)。在大肠杆菌中，B类PBP3对间隔肽聚糖合成是特异性的。它需要假定的脂质II翻转酶FtsW在分裂位点进行定位，对于A类PBP1B的中细胞定位是必要的。在这项工作中，我们通过FRET(福斯特共振能量转移)和共免疫沉淀实验显示了FtsW和PBP3在体内和体外的直接相互作用。这些蛋白质能够独立于其他细胞分裂蛋白形成一个离散的复合体。含有跨膜序列的PBP3 K2-V42肽是与FtsW相互作用和PBP3二聚的结构决定因素。通过使用双杂交检测，a类PBP1B被证明与FtsW相互作用。但在免疫沉淀的FtsW-PBP3复合物中未检测到。FtsW的9/10周质环似乎参与了PBP1B和PBP3的相互作用。 It might play an important role in the positioning of these proteins within the divisome.