形成67 kda层粘连蛋白受体前体的酰化。
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塔利亚布Buto年代,E, Ardini E,权贵,Ghirelli C, van den火烧后的F, Castronovo V,科尔纳吉画廊MI, Sobel我,Menard年代
形成67 kda层粘连蛋白受体前体的酰化。
J细胞。1998 69年6月1;(3):244 - 51。
- PubMed ID
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9581863 (在PubMed]
- 文摘
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尽管67 kda的参与层粘连蛋白受体(67 lr)清楚地证实了肿瘤侵袭性,其分子结构仍然是一个悬而未决的问题,因为只有一个完整的基因编码一种37-kDa前体蛋白(37单体)到目前为止已被隔离。池最近获得的单克隆抗体针对重组37单体分子被用来调查处理导致67 kda分子的形成。在人类癌A431细胞溶性提取,这些试剂前体分子识别以及成熟的67 lr和120 kda分子。这些蛋白质被发现惊人的恢复依赖于细胞溶解条件:67 lr溶于NP-40-lysis缓冲区而NP-40-insoluble 37单体。抑制67 lr浅蓝表明,酰化酶合成受体的参与处理。很可能一个棕榈酰化的过程,表明NP-40-soluble提取物对羟胺治疗的敏感性。与多克隆血清免疫印迹分析执行针对galectin3显示,67年和120 - kda蛋白质携带galectin3抗原表位而37单体不。这些数据表明,67 lr是一个异质二聚体稳定的分子内的疏水相互作用,由脂肪酸绑定到37,部队galectin3交叉反应的分子。