蛋白质phosphatase-1针对亚基TIMAP调节LAMR1磷酸化。
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李金正日K, L, K,科兹洛夫斯基和Suh HS,曹W, Ballermann BJ
蛋白质phosphatase-1针对亚基TIMAP调节LAMR1磷酸化。
生物化学Biophys Res Commun。2005年12月23日,338 (3):1327 - 34。Epub 2005 10月25。
- PubMed ID
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16263087 (在PubMed]
- 文摘
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TIMAP prenylated内皮细胞蛋白结构域预测它是一个蛋白质phosphatase-1 (PP-1)调节亚基。我们发现TIMAP与37/67 kDa交互层粘连蛋白受体(LAMR1)酵母2台混合动力分析。在内皮细胞、内生TIMAP和LAMR1 co-immunoprecipitated和硝唑在质膜上。TIMAP氨基酸261 - 290,代表TIMAP第四锚蛋白重复是必要的和充分的互动。缺乏内生TIMAP MDCK细胞,全身TIMAP的过度表达,但不是TIMAP删除第四锚蛋白领域,允许co-immunoprecipitation LAMR1。PP-1共沉淀与过表达和内源性TIMAP MDCK和内皮细胞,分别。MDCK细胞,PP-1 LAMR1存在,但不是没有,TIMAP。LAMR1 PP-1体外生长的基质,在MDCK细胞磷酸化被表达的长篇TIMAP但不是废除TIMAP不足第四锚蛋白域。因此,TIMAP目标PP-1 LAMR1, LAMR1是TIMAP-dependent PP-1衬底。