人类Rad51的n端结构域蛋白质结合DNA:结构与DNA结合的表面所显示的核磁共振。
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Aihara H, Ito Y, Kurumizaka H, Yokoyama年代,柴田T
人类Rad51的n端结构域蛋白质结合DNA:结构与DNA结合的表面所显示的核磁共振。
J杂志。1999年7月9日,290 (2):495 - 504。
- PubMed ID
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10390347 (在PubMed]
- 文摘
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人类Rad51蛋白(HsRad51)是一种大肠杆菌RecA同族体蛋白质,和功能在DNA修复和重组。在高等真核生物,Rad51蛋白质对细胞生存能力至关重要。的氨基端地区HsRad51真核Rad51之间高度保守的蛋白质,但缺席RecA,暗示Rad51-specific函数这一地区。在这里,我们已经确定结构的n端HsRad51通过核磁共振光谱的一部分。氨基地区形成一个紧凑的域组成的五短螺旋,这股票结构相似性与域内切核酸酶III, DNA修复酶的大肠杆菌。核磁共振实验不支持参与HsRad51-HsBrca2 n端结构域的相互作用或self-association HsRad51提出的先前的研究。然而,核磁共振滴定法实验演示物理域与DNA的相互作用,并允许DNA结合表面的映射。突变分析表明,双链的DNA结合表面是必要的和HsRad51单链DNA结合。我们的结果表明存在的DNA结合位点的外表面HsRad51灯丝,并提供一个可能的解释DNA结合的监管n端结构域内磷酸化。