识别残留的人类DNA修复酶HAP1 (Ref-1),小君DNA结合的氧化还原调控至关重要。
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沃克LJ,罗布森CN,黑色E, Gillespie D, Hickson ID
识别残留的人类DNA修复酶HAP1 (Ref-1),小君DNA结合的氧化还原调控至关重要。
摩尔细胞杂志。1993年9月,13 (9):5370 - 6。
- PubMed ID
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8355688 (在PubMed]
- 文摘
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c-jun原癌基因的DNA结合活性产品是被氧化的一个特定的半胱氨酸残基(半胱氨酸- 252)的DNA结合域。Jun蛋白氧化灭活的这个残渣可以有效地激活因子从人类细胞核,最近确认为一个DNA修复酶(称为HAP1或Ref-1)。HAP1蛋白由一个核心领域,这是高度保守的家庭原核和真核生物DNA修复酶,和61 -氨基酸n端结构域缺席细菌大肠杆菌核酸外切酶III等同系物。eukaryote-specific n端域是可有可无的HAP1蛋白质的DNA修复功能,但对于活化氧化DNA结合活性的小君的蛋白质。符合这一发现,核酸外切酶III蛋白质不能反应6月n端结构域的最小26-residue地区近端HAP1酶的核心是氧化还原所需的活动。通过定点诱变,65被认定为半胱氨酸HAP1酶的氧化还原活性部位。此外,它是93年提出半胱氨酸与氧化还原活性位点,可能通过二硫桥形成。得出HAP1蛋白已经发展一种新颖的氧化还原激活域能够调节原癌基因的DNA结合活性的产品不是其DNA修复功能的必要条件。假定的活性位点的识别半胱氨酸残基应该促进HAP1蛋白的机理的分析可能改变一系列的氧化还原状态的转录因子。