低温光学吸收光谱表明氧化还原作用四氢生物蝶呤一氧化氮合酶催化的两个步骤。

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Gorren AC, Bec N, Schrammel,维尔纳,兰格R,梅耶尔B

低温光学吸收光谱表明氧化还原作用四氢生物蝶呤一氧化氮合酶催化的两个步骤。

生物化学。2000年9月26日,39岁(38):11763 - 70。

PubMed ID

10995244 (在PubMed

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文摘

调查的作用四氢生物蝶呤(BH4)一氧化氮合酶(NOS)的催化机理,我们分析了光谱变化后的氧气的加氧酶域内皮一氧化氮合酶(NOS)在不同蝶啶在-30度c, N (G)的存在-hydroxy-L-arginine (NOHLA)和BH4或5-methyl-BH4,两者都支持没有合成,高自旋的第一可观察到的物种混合铁号(395海里),铁NO-heme(439海里),和oxyferrous复杂(417海里)。参数,没有明确的中间体可以观察在相同条件下。在BH4-competitive抑制剂的存在7中,8-dihydrobiopterin (BH2),中间体与最大值在417和425海里形成的Arg NOHLA,分别。在4-amino-BH4面前,中间体的最大值参数和NOHLA在431和423海里,分别。我们把所有四个光谱oxyferrous血红素复合物。在这项研究中观察到的中间体慢慢腐烂的高自旋铁州在-30摄氏度,除了那些形成4-amino-BH4的存在,这对再生要求变暖室温高自旋的铁号;与参数、再生仍不完整。从这些观察中,我们得出几个结论。(1)BH4需要还原氧活化,可能瞬态单电子供体,不仅反应参数还NOHLA;(2)在缺乏redox-active蝶呤,还原氧活化不发生,导致oxyferrous复杂的积累; (3) the spectral properties of the oxyferrous complex are affected by the presence and identity of the substrate; (4) the slow and incomplete formation of high-spin ferric heme with 4-amino-BH4 suggests a structural cause for inhibition of NOS activity by this pteridine.

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Sapropterin	内皮一氧化氮合酶	蛋白质	人类	是的	代数余子式	细节