两个二价金属离子活性部位的一种新的晶体形式的人类apurinic / apyrimidinic核酸内切酶,Ape1:对催化机理的影响。
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Beernink PT, Segelke BW,哈迪MZ, Erzberger JP,威尔逊DM 3日Rupp B
两个二价金属离子活性部位的一种新的晶体形式的人类apurinic / apyrimidinic核酸内切酶,Ape1:对催化机理的影响。
J杂志。2001年4月6日,307 (4):1023 - 34。
- PubMed ID
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11286553 (在PubMed]
- 文摘
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Ape1主要人类步行不能的核酸内切酶,是一个重要的DNA修复酶启动的apurinic / apyrimidinic网站从DNA,将3 ' replication-blocking根,调节DNA结合几个转录监管机构的活动。我们已经确定的x射线结构完整的人类Ape1酶在两个新的水晶形式,在中性和酸性博士在新的结构通常类似于以前确定截断Ape1蛋白的结构,但不同构象的几个循环的跨越地区和残留与弱的电子密度。虽然只有一个活性部位金属离子存在于结构在低pH值决定,从晶体结构决定种植的最佳pH值Ape1核酸酶活动,5 pH值7.5,有两个金属离子结合在活性部位。酶动力学数据表明,至少有两个metal-binding网站在功能上是重要的,因为Ca(2 +)展品复杂刺激抑制影响镁(2 +)端依赖Ape1催化,即使Ca(2 +)本身不作为辅助因子。在一起,结构和动力学数据表明,Ape1催化水解DNA通过两个金属支柱ion-mediated机制。