JNK1磷酸化SIRT1并促进其酶活性。
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纳斯林N, Kaushik VK、福捷E、D,皮尔森KJ, R·德·卡波,Bordone L
JNK1磷酸化SIRT1并促进其酶活性。
《公共科学图书馆•综合》。2009年12月22日,4 (12):e8414。doi: 10.1371 / journal.pone.0008414。
- PubMed ID
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20027304 (在PubMed]
- 文摘
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SIRT1 NAD-dependent脱乙酰酶,调节各种途径包括压力保护途径。SIRT1脱去乙酰基的蛋白质基质,包括组蛋白,foxo, PGC-1alpha, p53,导致细胞的保护。我们确定了功能之间的交互cJUN n端激酶(JNK1)和coimmunoprecipitation SIRT1的内源性蛋白质。之间的交互JNK1 SIRT1被确认的条件下氧化应激和需要激活JNK1通过磷酸化。调制SIRT1的活动或蛋白质含量使用烟酰胺或RNAi没有修改JNK1活动以使cJUN磷酸化的能力。相比之下,人类SIRT1磷酸化JNK1在三个网站:Ser27, Ser47, Thr530 SIRT1的磷酸化核本地化和酶活性增加。令人惊讶的是,JNK1 SIRT1的磷酸化显示组蛋白H3的底物特异性导致脱乙酰作用,但不是p53。这些发现识别机制的监管SIRT1酶活性氧化应激和揭示其作用压力保护途径。