USP30和parkin可调节线粒体上的非典型泛素链。
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Cunningham CN, Baughman JM, Phu L, Tea JS, Yu C, Coons M, Kirkpatrick DS, Bingol B, Corn JE
USP30和parkin可调节线粒体上的非典型泛素链。
细胞生物学杂志。2015 Feb;17(2):160-9。doi: 10.1038 / ncb3097。Epub 2015年1月26日
- PubMed ID
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25621951 (查看PubMed］
- 摘要
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多项证据表明，线粒体功能障碍是帕金森病的核心。我们研究了E3泛素连接酶parkin和线粒体定位去泛素化酶USP30调控线粒体自噬的机制。我们发现线粒体损伤刺激parkin组装线粒体上的Lys 6、Lys 11和Lys 63链，而USP30是一种泛素特异性去泛素化酶，具有强烈的切割Lys 6和Lys 11连锁多聚体的偏好。通过质谱分析，我们发现重组USP30优先从完整的泛素化线粒体中去除这些连锁类型，并抵消细胞中帕金森介导的泛素链形成。这些结果，结合一系列的嵌合体和定位研究，提供了对泛素化和去泛素化平衡调节线粒体内稳态的机制的深刻认识，并提出了细胞器自噬的一般机制。