热休克蛋白90共伴侣p23的晶体结构和活性。
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韦弗AJ，沙利文WP，费尔茨SJ，欧文BA，托夫特DO
热休克蛋白90共伴侣p23的晶体结构和活性。
中华生物化学杂志2000 7月28日;275(30):23045-52。
- PubMed ID
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10811660 (PubMed视图］
- 摘要
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P23是热休克蛋白hsp90的共同伴侣。该蛋白结合hsp90并参与许多细胞调节蛋白的折叠，但其活性尚不清楚。我们已经解决了在COOH端缺少35个残基的人p23的晶体结构。该结构揭示了一个二硫连接的二聚体，每个亚基在一个紧凑的反平行β -三明治折叠中包含8个β -链。然而，在溶液中，p23主要是单体，二聚体似乎是一个次要成分。保守残基聚集在单体的一个表面，并定义了一个假定的表面区域和与热休克蛋白90或蛋白质底物相互作用的结合袋。p23含有一个cooh末端的尾部，其结构明显较弱，在晶体结构中无法解析。p23与hsp90或与孕激素受体复合物的结合不需要这个尾巴。然而，在测量热诱导蛋白聚集抑制的实验中，尾巴对于孕激素受体的最佳主动陪伴以及p23的被动陪伴活性是必要的。