的催化机理和调控的结构基础glucose-1-phosphate thymidylyltransferase (RmlA)。
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Blankenfeldt W,亚松森M,林JS,奈史密斯JH
的催化机理和调控的结构基础glucose-1-phosphate thymidylyltransferase (RmlA)。
EMBO j . 2000年12月15日,19日(24):6652 - 63。
- PubMed ID
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11118200 (在PubMed]
- 文摘
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的合成deoxy-thymidine di-phosphate dTDP -L-rhamnose,许多微生物的细胞壁的重要组成部分,是治疗干预的目标。中的第一个酶dTDP-L-rhamnose生物合成途径是glucose-1-phosphate thymidylyltransferase (RmlA)。抑制了RmlA dTDP-L-rhamnose从而调节L-rhamnose生产细菌。铜绿假单胞菌的结构RmlA分辨率1.66已经解决了。RmlA homotetramer,单体组成的三个功能子域。糖绑定和二聚子域RmlA-like特有的酶。序列的核心子域名发现不仅在其他nucleotidyltransferases糖nucleotidyltransferases也。五个不同酶底物的结构——产品复合物揭示酶机制,包括精确定位的亲电试剂的亲核试剂和激活。内的所有关键残基是核心子域名,建议的基本机制是许多nucleotidyltransferases中发现。dTDP-L-rhamnose复杂识别蛋白质如何控制其天然抑制剂。 This work provides a platform for the design of novel drugs against pathogenic bacteria.