进化烯醇酶酶活性的总科:从Amycolatopsis滥交o-succinylbenzoate合成酶的结构的研究。
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Thoden JB,泰勒Ringia EA, Garrett JB Gerlt是的,霍尔顿嗯,Rayment我
进化烯醇酶酶活性的总科:从Amycolatopsis滥交o-succinylbenzoate合成酶的结构的研究。
生物化学。2004年5月18日,43(19):5716 - 27所示。
- PubMed ID
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15134446 (在PubMed]
- 文摘
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趋异进化酶功能通常被解释为一个基因重复事件随后突变改变允许复制的蛋白质编码获得一个新的函数。另一个假设是,这个过程是促进当祖酶获得第二个函数,同时保持原来的活动。这种现象已经建议发生在o-succinylbenzoate合成酶(osb)从一种Amycolatopsis不仅催化2-succinyl-6-hydroxy-2 syn-dehydration生理上的反应,4-cyclohexadiene-1-carboxylate还意外外消旋化N-acylamino酸[帕默,d R。加勒特,j·B。沙玛,V。Meganathan, R。,巴比特,p . C。Gerlt, j . a(1999)生物化学38岁,4252 - 4258]。要理解这个滥交的分子基础,这种酶配体复合物的三维结构已经确定,包括产品的osb反应和三个N-acylamino酸N-acylamino酸消旋酶的底物(NAAAR)反应,N-acetylmethionine, N-succinylmethionine, N-succinylphenylglycine,至2.2,2.3,2.1,和1.9一项决议。这些结构显示活性部位腔可以容纳的osb的疏水性底物反应和意外NAAAR反应底物。正如所料,N-acylamino酸是夹在赖氨酸163年和263年之间,哪个函数作为抽象的催化基地的质子(R) - (S)外消旋化反应,分别(泰勒Ringia,大肠。加勒特,j . B Thoden, j·B。霍尔顿,h . M。Rayment,我。Gerlt, j . a(2004)生物化学42岁,224 - 229]。重要的是,蛋白质形式具体有利与疏水氨基酸侧链的交互,α碳羧酸盐和极地组件的n -链接。 Accommodation of the components of the N-acyl linkage appears to be the reason that this enzyme is capable of a racemization reaction on these substrates, whereas the orthologous OSBS from Escherichia coli lacks this functionality.