疏水口袋糖酵解活性部位的醛缩酶介导Wiskott-Aldrich综合症蛋白质的相互作用。
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St-Jean M,伊泽德T, Sygusch J
疏水口袋糖酵解活性部位的醛缩酶介导Wiskott-Aldrich综合症蛋白质的相互作用。
生物化学杂志。2007年5月11日,282(19):14309 - 15所示。Epub 2007年2月27日。
- PubMed ID
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17329259 (在PubMed]
- 文摘
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醛缩酶在糖酵解和糖质新生扮演重要的催化作用。然而,醛缩酶是一个高度丰富的蛋白质,非常滥交的蛋白质与其他细胞的相互作用。特别是,醛缩酶结合高度酸性氨基酸序列,包括Wiskott-Aldrich综合症的C末端蛋白,肌动蛋白nucleation-promoting因素。这里我们报告四聚物的兔肌醛缩酶的晶体结构在复杂的c端肽Wiskott-Aldrich综合症的蛋白质。醛缩酶识别短,four-residue DEWD主题(残留498 - 501),采用一个松散的发夹扭转,折叠中央芳香残留物,使其色氨酸侧链适合疏水口袋在醛缩酶的活性部位。这个绑定的侧翼酸性残基与守恒的主题进一步交互醛缩酶活性部位残留Arg-42和参数- 303,调整他们的侧链,形成的疏水口袋里。绑定Wiskott-Aldrich综合症的醛缩酶排除了分子内相互作用的蛋白质C末端的活性部位和与底物竞争以及绑定由肌动蛋白和cortactin。小说最后,基于这个结构,萘酚磷酸盐相关抑制剂的醛缩酶识别,及其与醛缩酶的结构复杂的证明Wiskott-Aldrich综合症的拟态protein-aldolase交互。数据支持模型,醛缩酶存在于不同的形式调节糖酵解或肌动蛋白动力学。