结构机制的黄蜂激活肠出血性大肠杆菌效应EspF (U)。
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程HC, Skehan BM, Campellone公斤,梁JM,罗森可
结构机制的黄蜂激活肠出血性大肠杆菌效应EspF (U)。
大自然。2008年8月21日,454(7207):1009 - 13所示。doi: 10.1038 / nature07160。Epub 2008年7月23日。
- PubMed ID
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18650809 (在PubMed]
- 文摘
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在感染、肠出血性大肠杆菌(EHEC)接管真核细胞的肌动蛋白细胞骨架注入EspF (U)蛋白质进入宿主细胞质。EspF (U)控制肌动蛋白通过激活Wiskott-Aldrich综合症蛋白(黄蜂)的家人。在这里,我们表明,EspF (U)结合autoinhibitory GTPase绑定域(GBD)黄蜂蛋白质和取代它从activity-bearing VCA域(verprolin同调,中央疏水和酸性区域)。这种交互强有力地激活黄蜂和神经(N)黄蜂在细胞体外和诱发局部肌动蛋白组装。的解决方案结构GBD-EspF (U)复杂,EspF (U)形成了两性分子的螺旋结合GBD,模仿autoinhibited VCA域的黄蜂的交互。因此,EspF (U)激活黄蜂由直接竞争VCA GBD结合位点。这种机制截然不同,使用的真核活化剂Cdc42和SH2域,而在全球范围内破坏释放VCA GBD褶皱。这种多样性黄蜂蛋白质的机制不同于其他multimodular系统,并从本质上可能导致非结构化孤立GBD和VCA元素的性质。GBD复合物的结构不兼容EspF (U)和Cdc42 / SH2 +高亲和性EspF (U)绑定,使肠出血性大肠杆菌劫持真核细胞骨架机械有效。