结构的催化途径PrmC / HemK,一个N5-glutamine AdoMet-dependent甲基转移酶。
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舒伯特霍奇金淋巴瘤,菲利普斯JD,希尔CP
结构的催化途径PrmC / HemK,一个N5-glutamine AdoMet-dependent甲基转移酶。
生物化学,2003年5月20日,42 (19):5592 - 9。
- PubMed ID
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12741815 (在PubMed]
- 文摘
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转译后的释放因素对谷氨酰胺残基的甲基化的守恒GGQ主题需要高效的蛋白质合成终止。这种甲基化是由一个N(5)谷氨酰胺甲基转移酶称为PrmC / HemK,其晶体结构我们报告在2.2一项决议。活跃的网站似乎包含的电子密度的混合基质,S-adenosyl-L-methionine (AdoMet)和谷氨酰胺,和产品,S-adenosyl-L-homocysteine (AdoHcy)和N (5) -methylglutamine。PrmC采用规范化AdoMet-dependent c端域的甲基转移酶折叠和股票结构与活性位点的核苷酸N-methyltransferases相似,包括使用守恒(D / N) PPY主题选择和谷氨酰胺基板的位置。残留的PrmC (197) NPPY(200)的主题形成氢键,位置平面Gln侧链的氮上的孤对电子的亲核试剂是面向AdoMet的甲基。产品复杂,硫甲基仍然指向,符合一个sp(3)杂化,带正电Gln氮、或中性sp(2)杂化氮在紧张的构象。由于空间重叠在活性部位,形成质子损失和中性平面methylamide产品可能发生期间或在产品发布之后。这些结构,因此,代表中间体催化途径PrmC和展示(D / N) PPY主题可以用来选择各种基质。