组蛋白赖氨酸甲基转移机制揭示了SET7/9-AdoMet的结构。
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Kwon T, Chang JH,夸克E, Lee CW Joachimiak, Kim YC李J,曹Y
组蛋白赖氨酸甲基转移机制揭示了SET7/9-AdoMet的结构。
EMBO j . 2003年1月15日,22 (2):292 - 303。
- PubMed ID
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12514135 (在PubMed]
- 文摘
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组蛋白的赖氨酸残基的甲基化起着关键作用的染色质结构和基因表达的调节。SET7/9在这里,我们报告两个晶体结构,一个组蛋白甲基转移酶(HMTase)转移甲基组蛋白H3 Lys4,在复杂S-adenosyl-L-methionine (AdoMet)决定在1.7和2.3的决议。结构揭示了一个活跃的网站组成的:(i)之间的绑定口袋设置域和一个c集螺旋AdoMet分子在一个不寻常的构象结合;(2)一个狭窄substrate-specific通道,只有unmethylated赖氨酸残留物可以访问;(3)催化酪氨酸残基。的甲基AdoMet指向狭窄的通道衬底赖氨酸进入从对面的地方。我们证明SET7/9可以转移两个但不是三甲基修改的Lys4 H3没有衬底分离。的不寻常的特性集domain-containing HMTase区分联合国和甲基化赖氨酸衬底,和组蛋白H3的甲基化网站的尾巴。