纯化和表征S-adenosylmethionine:谷酰基甲基转移酶,修改膜化学感受器蛋白在细菌中。
文章的细节
-
引用
-
希姆斯公司,股票,股票简森-巴顿
纯化和表征S-adenosylmethionine:谷酰基甲基转移酶,修改膜化学感受器蛋白在细菌中。
J生物化学杂志。1987年6月25日,262 (18):8537 - 43。
- PubMed ID
-
3298235 (在PubMed]
- 文摘
-
鼠伤寒沙门氏菌的酶(EC 2.1.1.24)的S-adenosylmethionine-dependent甲基酯化催化谷酰基残留在膜化学感受器蛋白纯化同质性,和基因的核苷酸序列的编码蛋白质,雪儿,已经确定。分子量、氨基酸组成和n端氨基酸序列的纯化蛋白对应的值预测序列的基因。纯蛋白质33-kDa单体。动力学研究表明,在受体水平和S-adenosylmethionine存在于野生型细胞,转移酶几乎饱和。酶的周转率相对较低,大约10摩尔每分钟methylester形成每摩尔的酶;似乎只有大约200甲基转移酶单体/野生型细胞。