蛋白质乙酰化作用的核激素receptor-interacting RIP140调节转录辅阻遏物的绑定的联合体。
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签证官N,贫瘠高原C,古德曼RH
蛋白质乙酰化作用的核激素receptor-interacting RIP140调节转录辅阻遏物的绑定的联合体。
摩尔细胞杂志。2001年9月,21 (18):6181 - 8。
- PubMed ID
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11509661 (在PubMed]
- 文摘
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联合体(羧基末端结合蛋白)参与调节细胞发育和分化转录阻遏物与多样化相关联。大多数这些交互的发生通过共识CtBP-binding图案,PXDLS,阻遏蛋白质。我们先前表明,CtBP-binding主题在E1A两侧赖氨酸残留物和表明,乙酰化渣的p300 / P / CAF CBP-associated因素扰乱了CtBP蛋白质相互作用。在这项研究中,我们表明,CtBP蛋白质之间的相互作用和核激素受体辅阻遏物RIP140监管是类似的,在这种情况下由p300 / CBP本身。CtBP被证明与RIP140体外和体内通过序列,PIDLSCK,伴RIP140蛋白质的三分之一。赖氨酸残基的乙酰化作用这一主题,证明体内通过乙酰化RIP140-specific抗体,极大地降低了CtBP蛋白质绑定。赖氨酸残基的突变Gln导致CtBP绑定体内并减少损失转录镇压。我们建议p300 / CBP-mediated乙酰化作用破坏了RIP140-CtBP复杂而去抑制核激素receptor-regulated基因。中断repressor-CtBP交互的乙酰化作用可能是基因活化的一般模式。