锌指蛋白奇才G9a的链接/ GLP组蛋白甲基转移酶体若分子联合体。
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建筑师J,立花M, Ikura T,下潜Y
锌指蛋白奇才G9a的链接/ GLP组蛋白甲基转移酶体若分子联合体。
J生物化学杂志。2006年7月21日,281 (29):20120 - 8。Epub 2006年5月15日。
- PubMed ID
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16702210 (在PubMed]
- 文摘
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G9a是SET-domain哺乳动物的组蛋白甲基转移酶负责mono -和dimethylation赖氨酸9在常染色质的组蛋白H3 (H3K9)地区。最近我们G9a报道,形成化学计量与另一个SET-domain-containing heteromeric复杂分子,GLP / Eu-HMTase1。尽管G9a甲醇和GLP可以独立H3K9体外,G9a / GLP heteromeric形成似乎是对其功能作为一个常染色质的H3K9甲基转移酶在体内。进一步阐明如何G9a / GLP-mediated组蛋白甲基化和转录调节控制,我们纯化和G9a复合物从小鼠胚胎干细胞的特征。我们发现了一个新的G9a / GLP-associating锌指分子命名可以G9a和交互的奇才G9a GLP独立但更稳定/ GLP heteromeric复合物。有趣的是,奇才小抑制RNA G9a不仅奇才还敲下来。GLP不足也能减少G9a的水平,这表明奇才/ G9a GLP tri-complex可以保护G9a的退化和奇才G9a / GLP异质二聚体的形成中起着重要作用。此外,奇才的氨基酸序列分析预测两个潜在CtBP蛋白质结合位点,事实上CtBP绑定奇才和协会与奇才CtBP蛋白质/ G9a / GLP复杂的观察。这些数据表明,奇才不仅有助于G9a的稳定性,而且链接G9a / GLP heteromeric CtBP若机械复杂。