molybdopterin在大肠杆菌的生物合成。纯化和表征转换的因素。
文章的细节
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引用
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Pitterle DM, Rajagopalan千伏
molybdopterin在大肠杆菌的生物合成。纯化和表征转换的因素。
J生物化学杂志。1993年6月25日,268 (18):13499 - 505。
- PubMed ID
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8514782 (在PubMed]
- 文摘
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Molybdopterin,蝶呤钼辅因子的通用组件,包含一个dithiolene集团服务绑定莫。除了dithiolene硫的Molybdopterin前体需要转换因子的活动。积极转换因子已经从大肠杆菌chlA1纯化细胞,发现有两个质量单元10和16 kDa。变性聚丙烯酰胺凝胶电泳纯化的转换因素显示27-kDa蛋白的存在。部分NH2-terminal氨基酸测序表明27-kDa蛋白质的共价复合物10年期和16-kDa蛋白质。不活跃的转换因子纯化大肠杆菌chlN包含两个子单元,建立了氨基酸测序的净化材料,但10-kDa亚基是不活跃的。没有27-kDa复杂chlN准备显示不活跃的共价复杂只是积极转换形成的因素。证据表明,活化的小亚基需要收购硫得到不同分子质量的10-kDa蛋白质分离从chlA1和chlN细胞和微分的敏感性chlA1碘乙酰胺和chlN转换因素。