蛋白质晶体结构的巴斯德菌haemolytica铁ion-binding揭示小说类的细菌铁扎蛋白质。
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威廉姆斯Shouldice SR杜德恒博士,PA,弧拱RJ,斯奈尔G,麦克尔D,科比年代,Hosfield DJ, McRee DE Schryvers AB,塔里LW
蛋白质晶体结构的巴斯德菌haemolytica铁ion-binding揭示小说类的细菌铁扎蛋白质。
生物化学杂志。2003年10月17日;278 (42):41093 - 8。Epub 2003 7月25。
- PubMed ID
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12882966 (在PubMed]
- 文摘
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革兰氏阴性病菌引起的出血性败血病巴斯德菌haemolytica牛是一种严重的疾病导致死亡。从主机扫气生存限制铁,病原体利用周质的铁ion-binding蛋白质(PhFbpA)作为组件的磷酸腺苷磁带运输途径。我们报告的1.2结构免烫(apo) PhFbpA,转铁蛋白结构总科的一员。蛋白质结构采用一个封闭的构象,使我们能够可靠地分配假定的iron-coordinating残留。根据我们的分析,PhFbpA利用独特的星座结合位点的残留物和阴离子八面体的协调一个铁原子。结构一个令人惊讶的发现是甲酸的存在两个阴离子两边的铁扎口袋里。甲酸盐离子使蛋白质的N -和c端域和稳定封闭结构,也为协同提供的线索可能的候选人的阴离子iron-loaded状态。PhFbpA代表一个新类的细菌铁扎蛋白质。