结构性基础铁绑定和释放的小说类周质的铁扎蛋白质中发现的革兰氏阴性细菌。
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斯奈尔Shouldice SR、弧拱RJ杜德恒博士,G, McRee DE Schryvers AB,塔里LW
结构性基础铁绑定和释放的小说类周质的铁扎蛋白质中发现的革兰氏阴性细菌。
J Bacteriol。2004年6月,186 (12):3903 - 10。
- PubMed ID
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15175304 (在PubMed]
- 文摘
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我们已经确定了1.35 - 1.45和-结构,分别封闭和开放iron-loaded形式的Mannheimia haemolytica ion-binding铁蛋白a . m . haemolytica经济重要的和致命的疾病的病原体牛称为航运发烧。革兰氏阴性细菌的周质蛋白铁扎,这在许多其他病原物种同源同行,执行一个关键的角色在铁收购从哺乳动物宿主血清铁运输蛋白质和生存至关重要的病原体在宿主。铁(Fe(3 +)离子在封闭的结构受小说不对称的四个配体,包括协同碳酸盐离子。开放的结构是由三个酪氨酰残基的结扎和动态无序solvent-exposed离子。我们的研究结果清楚地表明协同阴离子作为全球蛋白质构象的主要中介,并提供详细的见解绑定和释放铁的分子机制在周质。