晶体结构完全结扎adenylosuccinate合成酶的恶性疟原虫。
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Eaazhisai K, Jayalakshmi R, Gayathri P,阿南德•RP Sumathy K,巴拉罗姆H,没吃
晶体结构完全结扎adenylosuccinate合成酶的恶性疟原虫。
J杂志。2004年1月30日,335 (5):1251 - 64。
- PubMed ID
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14729341 (在PubMed]
- 文摘
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在没有新创嘌呤核苷酸生物合成途径的寄生原生动物,嘌呤打捞对疟原虫的生存是最重要的。救助途径的酶,因此,好的目标寄生虫的药物。Adenylosuccinate合成酶(学籍),催化合成中的第一个关键步骤AMP的小鬼,是一个潜在的目标anti-protozoal化疗。我们报告的晶体结构从疟原虫adenylosuccinate合成酶,恶性疟原虫,复杂到6-phosphoryl IMP, GDP, Mg2 +和天冬氨酸模拟hadacidin决议。恶性疟原虫的整体架构AdSS (PfAdSS)类似于已知的结构从大肠杆菌,鼠和植物。不同衬底相互作用中看到这种结构提供了一个合理的解释的动能PfAdSS和酶与其他物种之间的差异。额外的氢键相互作用的蛋白质与GDP可能占命令绑定酶的底物。的二聚体界面PfAdSS也不同,明显过剩的带正电的残留物。差异突出显示在这里提供一个基础的设计导致的酶的抑制剂。