U1A蛋白质的氨基端RNP域的解决方案结构:c端残留在结构稳定和RNA的角色绑定。
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Avis JM,艾蓝跳频、豪PW Varani G, Nagai K,纽豪斯D
U1A蛋白质的氨基端RNP域的解决方案结构:c端残留在结构稳定和RNA的角色绑定。
J杂志。1996年3月29日,257 (2):398 - 411。
- PubMed ID
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8609632 (在PubMed]
- 文摘
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的解决方案结构片段的人类U1A spliceosomal蛋白质含有残留2 117 (U1A117)确定使用多维杂环的核磁共振。分子的c端区域是免费的蛋白质比想象更多命令之前及其构象不同的晶体结构的复杂与U1 RNA发夹II。残留Asp90和Lys98之间形成一个α螺旋,在β褶板,与残留IIe93 IIe94和Met97接触Leu44, Phe56 IIe58。这种交互防止溶剂暴露的疏水性残基表面的β褶板,从而稳定蛋白质。在RNA绑定,螺旋C远离这个位置,改变其方向135度允许Tyr13 Phe56 Gln54堆栈RNA的基地,也允许Leu44联系RNA。螺旋C的新职位与RNA的复杂稳定的疏水相互作用IIe93 IIe94 IIe58,列伊41岁Val62和他10,以及氢键Ser91和Thr11之间。的运动螺旋C主要包括主链扭转角度的变化Thr89, Asp90 Ser91,螺旋从而充当“盖子”RNA结合表面。