x射线晶体结构的脱磷孤菌属寻常的(Hildenborough) apoflavodoxin-riboflavin复杂。
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沃尔什马,麦卡锡,奥法雷尔PA,麦卡德尔P,坎宁安PD,梅休SG,希金斯TM
x射线晶体结构的脱磷孤菌属寻常的(Hildenborough) apoflavodoxin-riboflavin复杂。
。1998欧元12月1日,258 (2):362 - 71。
- PubMed ID
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9874201 (在PubMed]
- 文摘
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flavodoxin的脱辅基蛋白脱磷孤菌属寻常的形式与核黄素复杂。能够绑定核黄素这flavodoxin有别于其他短链flavodoxins需要的FMN磷酸黄素绑定。半醌的氧化还原电势/对苯二酚两个绑定核黄素是180 mV与FMN负比相应的复杂。阐明核黄素的绑定,复杂的结晶和晶体结构解决分子替换使用本机flavodoxin作为搜索模型0.183纳米的分辨率。必威国际appFMN相比复杂,氢键网络的子网站异咯嗪核黄素复杂运动严重破坏的循环残留Ser58-Ile64 (60-loop)接触异咯嗪逾0.35 nm,和一个小位移异咯嗪的一部分。60-loop运动远离flavin-binding黄素增加溶剂接触的网站。网站的构象的5 '磷酸的单核苷酸FMN通常结合是相似的两个的复合体,但在核黄素复杂硫酸或磷酸离子的结晶缓冲区占用的空间。这将导致小结构扰动phosphate-binding网站。的灵活性在d . 60-loop寻常的flavodoxin似乎是一个因素的绑定核黄素脱辅基蛋白,和其他功能,蛋白质有别于flavodoxins短链。没有终端的磷酸基,自由流动的5 ' -哦组ribityl链会发生。 Thus, the 5'-phosphate of FMN secures the cofactor at the binding site and positions it optimally. The structural changes which occur in the 60-loop in the riboflavin complex probably account for most of the positive shift that is observed in the midpoint potential of the semiquinone/hydroquinone couple of the riboflavin complex compared to that of the FMN complex.